أنزيم غريب و جد معقد يضع الداروينية على المحك

آن كاجر (Ann Gauger)

فلنقم بجولة في الكاربامويل فوسفات المخلق (Carbamoyl Phosphate Synthetase (CPS)):

        أنزيم جد معقد يستعمل البيكاربونات و الجلوتامين و الأديموسين ثلاثي الفوسفات (ATP) و الماء لتكوين الكاربامويل فوسفات عن طريق تفاعل عدة مراحل في ثلاث مواقع نشيطة و منفصلة مع إشراك عدة وسائط غير ثابتة.

  

الكاربامويل فوسفات المخلق يتكون من سلسلتين بروتينيتين تتكونان من أكثر من 1400 حمض أميني. فإنطلاقا من كمية كبيرة من البيانات البيوكيميائية، فإننا نعلم أن الكاربامويل فوسفات المخلق المركب بشكل موسع يستلزم حلمأة جزيئة الجلوتامين و جزيئتين من مغنزيوم الأديموسين ثلاثي الفوسفات (MgATP) عند كل جزيئة كاربامويل فوسفات يتم إنتاجها. فالمواقع الثلاث النشيطة لهذا الأنزيم تحافظ على القياس الإجمالي لاتحادية عناصر التفاعل (المعروفة بحساب العناصر المتفاعلة) و ذلك بتجنب الحلمأة المفسدة للجلوتامين و/ أو مغنزيوم الأديموسين ثلاثي الفوسفات (MgATP).

بهدف ربط التفاعلات بشكل فعال، فالأنزيم يستخدم الأنفاق الجزيئية الداخلية من أجل العزل و النقل السريع للكواشف الكيميائية بين المواقع النشيطة و أيضا من أجل التغيرات التكوينية التفارغية لمزامنة نشاطها.  فهذا أمر لافت للنظر بما أن الموقعين النشيطين الأول و الأخير يوجدان منفصلان بما يقرب عن 100 أنغستروم. و لكن ما يلفت النظر أكثر هو أن هذا الأنزيم يقوم بسلسلة من التفاعلات مع أشراك وسائط غير ثابتة لا تتجاوز حياتها نصف ثانية إلى أجزاء من الألف من الثانية.

كيف استطاعت آليات الداروينية الجديدة (الطفرات) أن تطور أنزيما خارقا مثل هذا؟ فحتى لو أن الأنزيمات التي تقوم بهذا الاختلاف الكبير من التفاعلات الجزئية استطاعت أن تتطور بشكل منفصل فالتناسق و التوافق في المجالات داخل أنزيم هائل يعتبر مفخرة في مجال الهندسة التي تفوق حتى ما يمكننا نحن الوصول إليه.

التعريف بصاحب المقال:

آن كاجر (Ann Gauger): حصل على الإجازة في البيولوجيا من المعهد الثقني Massachusetts و الدكتوراه في بيولوجيا التنمية في جامعة واشنطن. كما له أعمال بعد الدكتوراه في هارفرد. حاليا يعمل في المعهد البيولوجي: Biologic Institute. في عمله يعتمد على البيولوجيا الجزيئية و الوراثة الجينية لدراسة أصل و نظام و عمل المسارات الإستقلابية.    

تمت الترجمة من موقع:

 http://www.evolutionnews.org/2012/05/the_challenge_t059191.html